SERVICIOS
PARA LA INVESTIGACION
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SERVICIOS
PARA LA INVESTIGACION
Nuestra empresa ha adquirido una amplia experiencia en la síntesis de péptidos difíciles con estructuras sofisticadas. Nuestros péptidos son reconocidos por su alta estabilidad y la excelente actividad biológica generalmente observada en muchas áreas de investigación.
Espectros de masas de fitoquelatinas sintéticas fijadoras de metales y péptidos vegetales.
Espectro de masas y traza HPLC de péptido modificado
con un espaciador de serina-octanoil y ácido aminohexanoico.
Péptidos cíclicos
Los péptidos cíclicos están atrayendo un interés creciente debido a su buena estabilidad química y su resistencia considerablemente mayor a la degradación enzimática natural. La conformación de estos péptidos es más rígida que la de sus análogos lineales, lo que podría explicar en parte los aumentos observados en la actividad biológica. Con frecuencia realizamos modificaciones de péptidos mediante ciclación de cabeza a cola de los extremos amina y carboxilo. También es muy común la ciclación mediante formación dirigida de puentes disulfuro intramoleculares (hasta dos por molécula); El seguimiento de la reacción mediante espectrometría de masas permite garantizar la ciclación total.
Se preparó la ciclación de amina N-terminal a ácido glutámico interno de un péptido de 27 aa que contiene 21 residuos hidrofóbicos (masa molar teórica 2894) (100 mg) con una pureza >95% y se analizó una muestra por MALDI-TOF MS. La EM muestra una pérdida de H2O (-18 amu) por condensación para dar el producto deseado con un ion molecular a m/z 2895,0.
Espectros de masas del precursor lineal protegido (A) y del péptido cíclico final (B).
Marcajes y espaciadores
Dependiendo de su aplicación, podemos preparar péptidos biotinilados o fluorescentes con varios espaciadores. Ofrecemos espaciadores C3, C6, C12, C18 o derivados de polietilenglicol (PEG).
Espectro de masas de un péptido fluorescente que contiene un espaciador de PEG.
Espectro de masas y traza HPLC de un péptido cíclico dimérico unido a un espaciador de ácido aminohexanoico.
Extremos de los péptidos
Se sintetizan habitualmente los péptidos dejando los extremos libres (i.e. NH2- y -COOH).
Sin embargo, puede ser interesante modificar los extremos o bloquear a uno de ellos.
Se utiliza a menudo N-acetilación y C-amidación porque estos grupos son eléctricamente neutros como la estructura interna. Además, mejoran la resistencia a la degradación enzimática.
| Fin-N (por defecto NH2) | Fin-C (por defecto COOH) |
| acetyl, formyl | amide |
| myristoyl, palmitoyl | hydroxyl |
| carboxyl | thioester |
| 2-furoyl | (…) |
Espectro de masas de un péptido de 20 aa con una lisina acetilada y un C-terminal bloqueado por tioéster.
Posibles modificaciones
Genosphere Biotechnologies ofrece una amplia gama de modificaciones de péptidos, como se indica a continuación.
Muchas otras modificaciones son posibles, no dude en ponerse en contacto con nosotros..
| Aminoácidos especiales | Modificaciones químicas |
| D-form | Phosphorylation: Tyr, Ser, Thr |
| Hydroxyproline | Biotin, DNP |
| Pyroglutamine | Anilide C-terminal |
| Methyl-, acetyl-lysine | Benzyloxycarbonylation |
| 4-Bromo-, 4-Nitro-phe | Nitrosation |
| beta-alanine | N-Methylation |
| Marcaje fluorescente | Acoplamiento macromolecular. |
| Coumarin | Fatty acids |
| Fluorescein | Proteins: KLH, BSA, OVA |
| Rhodamine | Ciclismo |
| DANSYL | cys-cys disulfide bridge |
| NBD | Head to tail cycle |
| DABCYL | Internal lactam, lactone |
Análisis MALDI-TOF MS de dos péptidos 20-aa con dos residuos de treonina: (a) péptido no modificado, masa molar teórica 2404 y (b) péptido con treoninas fosforiladas; masa molar teórica 2564.
Espectro de masas de un péptido doblemente marcado: 7-metoxicumarina (MCA) y 2,4-dinitrofenil (DNP) unidos por la ε-amina de los residuos de lisina.