Peptidmodifikationen

<strong>Abb 5. (a)</strong> Massenspektren synthetischer metallbindender pflanzlicher Phytochelatinepeptide. <br>
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<strong>Abb 5. (b</strong>) Massenspektrum und HPLC Chromatogramm eines modifizierten Peptids mit Serine-octanoyl- und Aminohexansäure –(C6)-Spacer.<br>
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Unsere Firma hat sich extensive Erfahrungen bei der Durchführung von schwierigen und anspruchsvollen Synthesen von Forschungspeptiden erworben. Unsere synthetischen Peptide sind im allgemeinen sehr stabil und zeichnen sich bei vielen wissenschaftlichen Anwendungen durch ihre hohe biologische Aktivität aus.

Zyklische Peptide

<strong>Abb 6. (a)</strong> Massenspektren des “A” linear geschützen Vorläuferpeptids(+2X) und “B“ des final zyklisierten Peptids (-2X).
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<strong>Abb 6. (b)</strong> Die “N-terminale Amin-to- internal glutamic acid” Zyklisierung eines 27 AS Peptids, das 21 hydrophobe Aminosäurereste enthält, wurde durchgeführt (theoretische molare Masse des offenkettigen Peptids : 2912) . 100 mg des Peptids mit einem Reinheitsgrad >95% wurde hergestellt und eine Probe davon mittels MALDI-TOF MS analysiert. Das MS zeigt den beim Ringschluß eingetretenen Verlust an H2O (-18 amu). Das Spektrum zeigt das erwünschte Produkt mit dem Molekülion bei m/z 2895.0.
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Zyklische Peptide haben, aufgrund ihrer chemischen Stabilität und ihrem deutlich erhöhten Widerstand gegenüber enzymatischen Abbauprozessen in Zellkulturexperimenten, große Beachtung gefunden. Die ringförmige Konformation der zyklischen Peptide ist starrer im Vergleich zu ihren offenenkettigen Peptidanalogen und daraus läßt sich sicher ein Teil der beobachteten verbesserten Stabilität und Aktivität dieser Peptide erklären. Wir bieten routinemäßig die Herstellung von zyklischen Peptiden mit “head-to- tail” Ringschlüssen an, sowie auch die Herstellung von Peptiden mit einer oder mehreren cys-cys Disulfidbrücken, wie sie zum Beispiel im Insulin oder in Metallothioneinen zu finden sind.

Labels und Spacers

<strong>Abb 7. (a)</strong> MS eines fluoreszierenden Peptids, das einen PEG Spacer enthält.<br>
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<strong>Abb 7. (b)</strong> MS und HPLC Chromatogramm eines zyklischen Peptid-Dimers, das durch einen Aminohexansäure-(C6)-Spacer verbunden ist (theoretische molare Masse : 2072).<br>
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In Abhängigkeit von Ihren Wünschen stellen wir für Sie biotinylierte oder fluoreszierende Peptide mit unterschiedlich langen Spacern her. Eine Auswahl von Spacern steht hierzu zur Verfügung : Aliphatische C3, C6, C12, C18 Spacer oder auch verschiedene hydrophile Polyethylenglykol- Spacer (PEG).

Peptide mit freien –NH2 und –COOH Termini 

Unsere Peptide werden normalerweise mit unblockierten, freien –NH2 und –COOH Termini synthetisiert. 

In manchen Fällen jedoch, werden blockierte oder modifizierte Endgruppen gewünscht. 

Peptide mit N-acetyl und C-amid Gruppen sind geringer (un)geladen und auch weniger löslich. Sie verhalten sich damit ähnlich wie Sequenzen innerhalb eines Proteins. Diese Eigenschaft wird häufig bei der Auswahl von Peptidepitopen für die Produktion von Antikörpern berücksichtigt. Außerdem verbessert die Blockierung der Endgruppen die Stabilität der Peptide gegenüber enzymatischen Abbaureaktionen.

Die untenstehenden zwei Tabellen zeigen einige der von uns angebotenen Peptidmodifikationen in der Übersicht. Sollte die von Ihnen benötigte Modifikation hier nicht aufgeführt sein, dann fragen Sie uns bitte danach.

<strong>Abb 8.</strong> Massenspektrum eines 20 AS Peptids mit einem acetylierten Lysine und einem Thioesterblockiertem C-Terminus (theoretische molare Masse : 2151).<br>
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Tab.1: Modifikationen am N- und C-Terminus

N-terminus C-terminus
NH2- Standard -COOH Standard
acetyl, formyl Amid
myristoyl hydroxyl
carboxyl thioester
2-furoyl weitere Modifikationen auf Anfrage.

Tab.2: Chemische Modifikationen innerhalb der Peptidkette

<strong>Abb 9. (a)</strong> MALDI-TOF MS Analyse von zwei 20 AS Peptiden mit zwei Threoninen: (I) Peptid mit 2 unmodifizierten Threoninen, theoretische molare Masse 2404 und (II) dasselbe Peptid mit 2 phosphorylierten Threoninen; theoretische molare Masse 2564.<br>
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<strong>Abb 9. (b)</strong> Massenspektrum eines dual gelabelten Peptids (11 AS, theoretische molare Masse 1664) : 7-methoxycoumarin (MCA) und 2,4-dinitrophenyl (DNP) verbunden durch die ε-Amin Gruppe des Lysins.<br>Bitte zur Vergrößerung das Bild anklicken !
"Unübliche" Aminosäuren Chemische Modifikationen
D-enantiomere Phosphorylierte AS:p-Tyr, p-Ser, p-Thr
Hydroxyprolin Biotin, DNP
Pyroglutamin C-terminales Anilid
Methyl-, Acetyl-Lysin Benzyloxycarbonylation
4-Bromo-, 4-Nitro-phe Nitrosation
beta-Alanin N-Methylation
Fluoreszenzmarkierungen Makromolekulare Konjugation
Coumarin Fettsäuren
Fluoreszein Konjugation an Proteine, BSA, KLH, OVA
Rhodamin Zyklisierung
DANSYL cys-cys Disulfidbrücken
NBD „Head-to-tail“ Zyklisierung
DABCYL Lactame und Lactone

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